Значение слова гемоглобин
Гемоглобин в словаре кроссвордиста
гемоглобин
гемоглобинГемоглобин Гемоглоби́н (от «кровь» + «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.
гемоглобинм.Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма.
гемоглобин(гемо... + лат. globus шарик) красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных в ряда беспозвоночных животных, играющий роль переносчика кислорода от органов дыхания к тканям организма; состоит из белковой части - глобина и небелковой - гема.
гемоглобинм. Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма.
гемоглобин[гемо... + лат. globus шарик]красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных в ряда беспозвоночных животных, играющий роль переносчика кислорода от органов дыхания к тканям организма; состоит из белковой части - глобина и небелковой - гема.
гемоглобингемоглоб`ин, -а
гемоглобинкрасный пигмент крови, переносящий кислород от органов дыхания к тканям
гемоглобин(от гемо … и лат. globus - шар), красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Состоит из белка (глобина) и железопорфирина - гема. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и углекислый газ от тканей к дыхательным органам. У различных видов организмов гемоглобин имеет разное строение. Многие заболевания крови (анемии) связаны с нарушениями строения гемоглобина, в т. ч. наследственными.
гемоглобингемоглобин м. Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма.
гемоглобингемоглобина, м. (от греч. haima – кровь и латин. globus – шар) (физиол.). Красящее вещество крови, составная часть красных кровяных шариков.
гемоглобин(haemoglobinum; hb; гемо- + лат. globus шарик) дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах крови человека, позвоночных животных и некоторых беспозвоночных, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани и участвующий в переносе углекислого газа из тканей в легкие; представляет собой сложный белок, состоящий из гема и белка глобина, связанных между собой через радикал гистидинового остатка белка и атом железа гема.
гемоглобин(Hb) (от гемо... и лат. globus - шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O
2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме - до
3000000. По химической природе Г. - сложный белок - хромопротеид , состоящий из белка глобина и железопорфирина - гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот ( a -цепи), два других - по 146 остатков ( b -цепи). Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные 'гидрофобные карманы', в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a -цепи и на 92-м месте в b -цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров ( ab ) и частично a- и b -мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц,
1959). Последовательность расположения аминокислот в a- и b -цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O
2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O
2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт . ст. , Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. - оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт . ст. ), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5-20 мм рт . cm. ); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры. Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. - в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO
2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. - один максимум (при 554 ммк ), у оксигенированного Г. - два максимума при 578 и 540 ммк . Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO
2. Количество Г. в крови человека - в среднем 13-16 г% (или 78%-96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. - плода (foetus) - HbF, Г. взрослых (adult) - HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O
2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами - гемометрами. При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии ) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в ( - или b -цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b -цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии , метгемоглобинемии . Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния ( анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина , или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, - источник образования жёлчных пигментов .В мышечной ткани содержится мышечный Г. - миоглобин , по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303-23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188-97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, 'Advances in Protein Chemistry', 1964, v. 19, p. 73-222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, 'Annual Review of Biochemistry', 1970, v. 39, p. 977-
1042. Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.
гемоглобингемоглобин, -а
гемоглобинтетрамерный железосодержащий белок животных класса хромопротеинов, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани
Гемоглобин, отдавший кислород тканям, превращается в так называемый восстановленный гемоглобин, или дезоксигемоглобин (Hb).
Гемоглобин необходим организму, поскольку этот пигмент осуществляет доставку кислорода от легких к тканям (так называемый оксигемоглобин – Нв-О-О) и переносит от тканей к легким углекислый газ (восстановленный гемоглобин – Нв).При анемии лучше пить морковный сок, который легче усваивается.
Когда будет падать гемоглобин пей витамины _ЮHИКАП Т_(именно "Т"!) Могут не помогать никакие гpечки-печенки-оpехи-гpанаты .А гемоглобин будет падать, особенно во 2-половине
В последующие первые месяцы организм ребенка растет, но образование новых эритроцитов замедляется; этим обусловлен «спад третьего месяца» (к третьему месяцу жизни число эритроцитов снижается до 2,7 млн/мкл крови), который характеризуется тем, что образование новых эритроцитов (содержащих «взрослый» гемоглобин А) у бурно растущего организма не поспевает за распадом старых (содержащих «фетальный» гемоглобин F).
Гликолизированный гемоглобин – это форма гемоглобина, возникшая в результате неферментативной химической реакции гемоглобина с глюкозой или другими моносахаридами, циркулирующими в крови.
Зрелые клетки-предшественницы – БОЕ-Э зрелая и КОЕ-Э – продуцируют гемоглобин взрослого типа (НЬА) и лишь 1–2% гемоглобина фетального типа (HbF).
У взрослого человека в крови 95–98 % приходится на долю гемоглобина А, 1–1,5 % составляет HbF, 2–2,5 % – гемоглобин А2 (22).
Если гемоглобин не может связать необходимое количество кислорода, возникает болезнь.Например, при анемии, токсическом отравлении резко снижается способность гемоглобина связывать кислород.
Кстати, там не только никотин, бензол и смолы: угарный газ, образующийся при курении, намертво связывается с гемоглобином и образует соединение, кислород переносить не способное (собственно, для чего гемоглобин и нужен).
Транслитерация: gemoglobin
Задом наперед читается как: ниболгомег
Гемоглобин состоит из 10 букв