Значение слова трипсин
Трипсин в словаре кроссвордиста
трипсинтрипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена.
трипсинм.Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.
трипсин( гр. thrypsis разжижение) пищеварительный фермент, синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - трипсиногена и участвующий в расщеплении белков и продуктов их неполного распада.
трипсинм. Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.
трипсин[пищеварительный фермент, синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника - трипсиногена и участвующий в расщеплении белков и продуктов их неполного распада.
трипсинпищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике.
трипсинтрипсин м. Фермент сока поджелудочной железы, способствующий расщеплению белков.
трипсинтрипсина, мн. нет, м. (от греч. tripsis – размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения.
трипсинпротеолитический фермент класса гидролаз (КФ
3.
4.
21.
4), катализирующий гидролитическое расщепление белков, пептидов, амидов и сложных эфиров по связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы L-аргинина и L-лизина; образуется в просвете кишечника из трипсиногена и участвует в переваривании пищи.
трипсинфермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в
1932). Молекула бычьего Т. (молекулярная масса около
24000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности - при pH 7,8-8,
0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Т. Относится Т. к группе так называемых сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина .Т. легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Т. неактивными продуктами (промышленный препарат Т. содержит до 50% неактивных примесей). Препараты Т. высокой чистоты получают хроматографическими методами. Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов . Т. отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами - лизином и аргинином , что позволило широко применять Т. при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Т. подавляется фосфорорганическимисоединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ - ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность Т. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также так называемые анионные Т., напоминающие Т. по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде. Т. обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Т. применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М.,
1971. В. В. Мосолов.
трипсинтрипсин, -а
трипсинпищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике
Экзокринные клетки железы вырабатывают панкреатический сок, в котором содержатся трипсин и химотрипсин, а также амилазу, гликозидазу, галактозидазу, липазу и другие ферменты, необходимые для переваривания белков, жиров и углеводов.К головке поджелудочной железы прилегает двенадцатиперстная кишка.
Сок содержит четыре фермента, необходимых для пищеварения:• амилазу, превращающую крахмал в сахар;• трипсин и химотрипсин, расщепляющие белок;• липазу, расщепляющую жиры.
Пищеварение происходит здесь под влиянием этих соков, а также кишечного сока, выделяющегося из желез, которые находятся в стенке двенадцатиперстной кишки.Под влиянием этих соков пищевые вещества (белки, жиры, углеводы) превращаются в более простые компоненты, которые усваиваются организмом.Особенно важное значение в пищеварении, происходящем в двенадцатиперстной кишке, играет сок поджелудочной железы, который содержит ферменты, расщепляющие белки (ферменты трипсин, химотрипсин), жиры (фермент липаза) и углеводы (ферменты амилаза, мальтоза).Желчь, поступающая в двенадцатиперстную кишку из печени, разделяет жиры на мельчайшие частицы и активизирует липазу, способствуя расщеплению жиров.Печень представляет собой жизненно важный орган и расположена в правой верхней часта живота, это самая крупная железа нашего организма.
Таким образом, белковый компонент пищи расщепляют ферменты трипсин, химотрипсин, эрипсин, карбоксипептидаза.
В протоке поджелудочной железы главными ферментами для расщепления белков растительного происхождения являются трипсин и химотрипсин.
Воздействовав на определенные зоны и активировав нужные энзимы - трипсин и другие, я заменю ваши врожденные генетические ограничения на новые.
вещества, которые ускоряют различные процессы, происходящие в организме: трипсин, липаза, амилаза и др.
Так, например, ферментативная активность женского молока имеет существенное значение, особенно для детей первых месяцев жизни, так как у них отмечается низкая ферментообразующая функция главных клеток желудка, синтезирующих пепсиноген, и поджелудочной железы, образующей трипсин.
Транслитерация: tripsin
Задом наперед читается как: ниспирт
Трипсин состоит из 7 букв